Domäne

Landgut

IT-Services bieten seit vielen Jahren eine Windows-basierte Domänenstruktur. Gibt die Domäne für ein bestimmtes Feld und optional für einen Subtyp an. Zahlreiche übersetzte Beispielsätze mit "Domain" - französisch-deutsches Wörterbuch und Suchmaschine für Millionen von französischen Übersetzungen. Eine Domain oder eine Domain ist im Zusammenhang mit dem Internet eine Sammlung von Netzwerkadressen, die wiederum in Ebenen unterteilt sind. Bei einer Active Directory-Domäne handelt es sich um eine Sammlung von Objekten innerhalb eines Microsoft Active Directory-Netzwerks.

Weingut Mechtildshausen

Zur Zeit des Kaiserreiches war es der Hof des Kaiserreiches, heute zählt das Gut zu einem der grössten Güter Hessens. Es werden auf einer Fläche von 185 ha Obst und Gemüse nach biologisch-biologischen Prinzipien kultiviert, aber auch Rind, Schwein und Huhn werden züchtet. Im Jahr 1987 begann mit der Übergabe der Domäne vom Bundesland Hessen die Umsetzung der Produktionsmethoden auf organisch-biologische Prinzipien.

Nach fünfjähriger Umbauphase wurde die Domäne am 01.05.1992 als "Biolandbetrieb" anerkannt. Im eigenen Hofladen auf dem Gut können die Gäste Bäckereiprodukte, Wurstwaren und Käsesorten kaufen, die in der eigenen Backstube, Fleischerei oder Schaukäserei produziert werden. Auf dem " Domain Market " können weitere 1'000 Artikel wie z. B. Gemüsesorten, Früchte, Säfte, Wein, Kaffe, Öle und vieles mehr gekauft werden.

Darüber hinaus ist es möglich, im Haus der Domain zu nächtigen oder die dem Haus angeschlossenen Räumlichkeiten für Konferenzen oder Feiern zu mieteten.

Domainanbindung und Funktion

Der CARD-Bereich von Apaf-1. caspase-recruitment domains (CARDs) sind Bausteine von 90 bis 100 Aminosäuren, die bei der Apoptose-Signalübertragung eine wichtige Funktion haben. CARD-Domains vermittelt die Verbindung von Adapter-Proteinen und Pro-Caspasen, indem sie ihre korrespondierenden CARD-Domains heterodimerisieren und so Pro-Caspasen zu vorgelagerten Signal-Komplexen rekrutieren und eine Auto-Aktivierung ermöglichen.

Das Dimerisieren von CARD-Domänen wird in erster Linie über die elektrostatischen Interaktionen zwischen gegenüberliegenden Ladungsoberflächen erfolgen; die Bindungsspezifizität wird durch besondere Aufladungsmuster zwischen den CARD-Bindungspartnern erlangt.

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Die Domäne ist in der Biotechnologie die kleinste, stabile Faltstruktur innerhalb eines Eiweißes. Infolgedessen haben Polypeptid-Ketten eine gewisse Modulisierung in unterschiedliche Bereiche, die oft mit gewissen Funktionalitäten verbunden ist. Ähnliche Domains können sich innerhalb eines Eiweißes wiederholt haben oder unterschiedliche Eiweiße haben manchmal identische Domains. Domains enthalten in der Regel 100 bis 200 Aminosäurenreste und haben einen mittleren Diameter von etwa 2,5 nm.

Aber auch viel grössere und kleinere Domains sind bekannt. Die Domäne hat eine komplizierte sekundäre Struktur und ist vom restlichen Protein strukturunabhängig. Helix-Bündel kommen häufig in Bereichen vor, die sowohl parallelisiert als auch gegenparallel angeordnet werden können. Unterschiedliche Bereiche innerhalb eines Eiweißes sind meist durch kleine, strukturierte oder entfaltete Abschnitte miteinander verknüpft.

Zahlreiche Domains haben eine globale tertiäre Ausprägung. Zum Beispiel, um einen wasserabweisenden Atomkern innerhalb einer Domäne von Wasserstoffmolekülen abzudecken, wird eine Schale gebraucht, vergleichbar mit einer großen Sphäre, die aus zwei Teilen besteht und eine kleine Sphäre umgibt. Aber auch Domains ohne Kugelstruktur sind bekannt. Domains haben Einfluss auf die gesamte Proteinstruktur und können nicht immer eindeutig von ihrer Umwelt unterschieden werden.

Oftmals treten unterschiedliche Bereiche in Wechselwirkung und das Eiweiß hat eine globale Ausprägung. Domains haben aufgrund ihrer typischen Form bestimmte Funktionalitäten. Multidomain-Proteine können durch die Kooperationsaktivität von zwei oder mehr Domains gebunden werden. Dabei liegt die Bindestelle in der Regel an der Schnittstelle der Domains.

Möglich ist dies jedoch nur, weil die Domäne über hochgradig biegsame, covalente Verbindungen miteinander verfügt, was ihrerseits zu einer flexiblen Interaktion zwischen Polypeptid/Protein und Moleküle führt. Das Binden eines Moleküles über eine Domäne kann zu einer Veränderung der Eiweißstruktur führen. Betrachtet man die Struktur vieler unterschiedlicher Peptide, die eine beträchtliche Anzahl von Domains haben, lassen sich diese unterteilen.

Wenn man aber nur die Faltmuster miteinander vergleiche, ohne andere Eigenschaften wie die Aminosäurensequenzen oder die Oberflächenschleife zu berücksichtigen, dann reduziere sich die Gesamtzahl der Domainfamilien auf einige hundert. Allerdings könnte dies in nächster Zeit nicht der Fall sein und die Gesamtzahl der Domainfamilien könnte höher als erwartet ausfallen.

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